Les inhibiteurs des enzymes

Bonjour à tous!
J'ai rencontré quelque problème dans un de mes exercices de Svt.

Voici le lien où se trouve l'énoncé, je l'ai pris en photo car avec les tableaux, images et autres documents, ce n'était pas évident à reproduire sur le Forum.

http://www.weplug.com/images_1/1c48e231f5229ed68e4581b4dd60d4da20091026133200.jpg

La question a) étant relativement facile, j'ai su faire le tableau. Donc jusque là, pas de problème.
Ensuite pour la question b) voici la réponse que j'ai proposé: "D'après les résultats du tableau du document 1, on remarque que plus la concentration d'arabinose est importante, plus la vitesse de réaction est plus lente." Qu'en pensez vous?
Enfin, c'est à la question c) que je bloque! Je ne sais pas quoi répondre..

J'attends votre aide avec impatience.
Merci d'avance, Emeline.

Pour la question a, tu parles d'un tableau. Je pense que tu voulais plutôt dire que tu as construit le graphique à partir du tableau, non ?

Question b : tu as raison, plus il y a d'arabinose et moins il y a de glucose oxydé. C'est bien la preuve que l'arbinose empêche l'enzyme d'agir. C'est bien un inhibiteur.

Question c : il faut se rappeler qu'une enzyme possède un site actif, où elle peut agir sur des molécules. Si le glucose est oxydé par la glucose oxydase, c'est parce-qu'il peut se fixer sur l'enzyme. S'il n'est pas oxydé, c'est parce-qu'il ne peut pas se fixer sur l'enzyme. A ton avis, pourquoi ?

D'abord, Oui c'est exact! Pour la question a) je me suis trompée! J'ai bien sûr construit un graphique et non un tableau, Désolée pour cette erreur.
Ensuite, nous sommes d'accord pour la question b) !
Enfin, Si le glucose est oxydé par la glucose oxydase, c'est parce-qu'il peut se fixer sur l'enzyme. S'il n'est pas oxydé, c'est parce-qu'il ne peut pas se fixer sur l'enzyme. Le fonctionnement des enzymes étant liée à leurs structure spatial, la modification des conditions de milieu ou une mutation a pu altérer la structure tridimentionnelle de l'enzyme et nuire à son activite? Cela rend l'enzyme inactive, donc le substrat ne peut plus se fixer à l'enzyme. ??

Bonjour,

Excusez moi mais j'ai lu les message et j'ai compris que vous parliez de la dégradation du sucre dans le milieu cellulaire par une enzyme. Mais j'aimerais quand même comprendre quelque chose:
Comment une enzyme dégradant du glucose en CO2 et en eau peut elle permettre un dégagement d'énergie?
( l'energie est réutilisé pour produire un travail et une partie se dissipe sous forme de chaleur)

Emeline, tu cherches trop compliqué. Si l'enzyme fonctionne en début d'expérience, c'est qu'elle n'est pas mutée. Le glucose et l'arabinose ont simplement un point commun : une même conformation spatiale, ce qui permet à l'arabinose de de fixer sur le site actif de l'enzyme.

Non, ils n'ont pas une même conformation spatiale (Doc 2)

Le glucose (C6 H12 O6) et l'arabinose (C5 H10 O5) ont des parties quasiment identiques (par exemple, regarde bien la droite des deux molécules). Mais comme la conformation n'est pas exactement la même, l'enzyme ne peut pas oxyder l'arabinose.

Je réponds maintenant à Jean-Eric. La glucose oxydase "arrache" deux atomes d'hydrogène au glucose pour former la gluconolactone et du péroxyde d'hydrogène. On n'est pas ici en présence d'une réaction de dégradation moléculaire complète.

Donc comme réponse, moi je proposerais:
Etant donné que le glucose et l'arabinose ont une structure spatial quasiment identiques, ce qui permet à l'arabinose de se fixer au site actif de l'enzyme.

??

Je te propose : "Le glucose et l'arabinose ont une structure spatiale quasiment identique, ce qui permet à l'arabinose de se fixer au site actif de l'enzyme. Il empêche donc la glucose oxydase d'oxyder le glucose, et c'est pourquoi on dit que c'est un inhibiteur de l'enzyme".

Oui, elle est plus complète! Merci bcp de votre aide, je mettrais surement un autre énoncé demain matin!